тему выбрать любую

Введение
Обеспечение двигательной функции, в которую входят сокращение и расслабление, - основная задача мышц и их компонентов. Исходя из этого, мышечные клетки имеют специфическое строение, а также обладают рядом физических и биохимических особенностей.
Мышечная ткань сформирована из мышечных клеток, которым в наибольшей степени присуще свойство сократимости. Сократимость мышечных волокон обеспечивается при помощи аппарата, который образован сократительными белками (актином и миозином), взаимодействие которых, протекающее с использованием энергии (АТФ), приводит к сокращению клеток (укорочению). Благодаря данному свойству клеток мышечной ткани возможно достичь всего многообразия двигательных функций организма и сопутствующих этому механических процессов. В процессе мышечного сокращения потенциальная химическая энергия трансформируется в потенциальную механическую энергию напряжения и кинетическую энергию движения. Различается внутренняя и внешняя работа.
Целью работы является изучение энергетики мышечного сокращения.
В рамках поставленной цели решаются следующие задачи:
• изучить строение мышечного волокна;
• ознакомиться с механизмом сокращения мышц;
• выявить особенности энергетических процессов, происходящих в мышцах при сокращении.

Строение мышечного волокна
Мышечное волокно представляет собой многоядерную структуру, которая отграничена мембраной и содержит миофибриллы, являющиеся специализированным сократительным аппаратом.
Выделяют следующие типы мышечных волокон: белые быстро сокращающиеся (VT), промежуточные (FR) и медленно сокращающиеся красные (ST). Биохимически их отличают механизмы энергетического обеспечения мышечного сокращения. Они иннервируются разными мотонейронами, что обусловливает неодновременность включения в работу и различную скорость сокращения волокон. В разных мышцах имеется разное сочетание типов волокон. Помимо этого, очень важные компоненты мышечного волокна – системы продольных трубочек - саркоплазматическая сеть (ретикулум), митохондрии и система поперечных трубочек - Т-система. Функциональнуюой единицу сократительного аппарата мышечной клетки представляет саркомер: именно из саркомеров построены миофибриллы. Саркомеры отделены друг от друга Z-пластинками. В миофибрилах саркомеры располагаются друг за другом, поэтому сокращение саркомеров приводит к сокращению миофибрилл и общему укорочению мышечного волокна.
Световая микроскопия мышечных волокон дала возможность обнаружить их поперечную исчерченность. Электронномикроскопическими исследованиями показано, что поперечную исчерченность вызывает специфическая организация сократительных белков миофибрилл - актина (молекулярная масса 42 000) и миозина (молекулярная масса около 500 000).
Функции миозина:
• Молекулы миозина при физиологическом значении ионной силы и рН спонтанно образуют волокно.
• Миозин является ферментом, т.е., обладает каталитической активностью. В 1939 г. В. А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой была обнаружена каталитическая активности миозина в отношении гидролиза АТФ. Эта реакция представляет собой непосредственный источник свободной энергии, которая нужна для осуществления мышечного сокращения.
• Миозином связывается полимеризованная форма актина, являющегося основным белковым компонентом тонких миофибрилл. Ключевую роль в мышечном сокращении играет именно это взаимодействие, как будет показано ниже.
Актиновые филаменты представляют собой двойную нить, закрученную в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти филаменты имеют длину 1 мкм и диаметр 6-8 нм, количество их составляет около 2000, прикреплены одним концом к Z-пластинке. Продольные бороздки актиновой спирали содержат нитевидные молекулы белка тропомиозина. К молекуле тропомиозина с шагом в 40 нм присоединяется молекула другого белка - тропонина. Тропонин и тропомиозин выполняют важную функцию в обеспечении механизма взаимодействия миозина и актина. Между нитями актина в середине саркомера расположены толстые нити миозина, длина которых составляет около 1,6 мкм. В состоянии покоя актиновые и миозиновые нити слегка пересекаются друг с другом таким образом, что саркомер имеет общую длину примерно 2,5 мкм. Исследование поперечного среза мышечного волокна позволяет выявить гексагональную организацию миофиламента: каждую отдельную нить миозина окружают шесть нитей актина.
При электронномикроскопическом исследовании заметно, что на боковых сторонах нити миозина находятся выступы, которые называются поперечными мостиками. По отношению к оси нити миозина они ориентированы под углом 120°. Согласно современным представлениям, поперечный мостик формируется головкой и шейкой. Головка при связывании с актином приобретает выраженную АТФазную активность. Для шейки характерны эластические свойства, она представляет собой шарнирное соединение, поэтому головка поперечного мостика способна поворачиваться вокруг своей оси.
В составе каждой мышцы имеются волокна, обозначаемые как ST-волокна (slow twitch fibres), которые сокращаются медленно, и FT-волокна (fast twitch fibres). ST-волокна имеют высокое содержание миоглобина (красного мышечного пигмента), они также называются красными волокнами. Они функционируют при нагрузке в пределах 20-25% от максимальной, их отличает хорошая выносливость. FT-волокна, по сравнению с красными обладающие невысоким содержанием миоглобина, также называются белыми волокнами. Их характеризует высокая сократительная скорость и возможность развивать большую силу. Они могут вдвое быстрее сокращаться и развить в 10 раз большую силу по сравнению с медленными волокнами (см. таблицу 1).
Таблица 1. Упрощенное изображение спектра мышечных волокон.


Механизм сокращения мышечного волокна
Изменение механического состояния миофибриллярного сократительного аппарата мышечных волокон принято называть сокращением. Внешнее сокращение имеет проявление в изменении или напряжения, или длины мышцы, или и того и другого. При этом потенциальная химическая энергия трансформируется в механическую и может совершаться механическая работа. К данному моменту принято считать, что биохимический цикл мышечного сокращения сформирован из 5 стадий:
1. Миозиновая «головка» имеет способность гидролизовать АТФ до АДФ и Н3РО4 (Pi), но не может обеспечить высвобождения продуктов гидролиза. Исходя из этого данный процесс носит более стехиометрический, чем каталитический, характер;
2. Содержащая АДФ и Н3РО4 миозиновая «головка» может достаточно свободно вращаться под большим углом и связываться с F-актином, формируя с осью фибриллы угол порядка 90°;
3. Это взаимодействие инициирует освобождение АДФ и Н3РО4 из актин-миозинового комплекса. Актиномиозиновая связь обладает наименьшой энергией при величине угла равной 45°, исходя из чего меняется угол миозина с осью фибриллы с 90° на ≈45° и происходит движение актина (на 10-15 нм) в направлении центра саркомера;
4. Новая молекула АТФ связывается с комплексом «миозин-F-актин»;
5. Комплекс «миозин-АТФ» имеет достаточно низкое сродство к актину, поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина.
Последняя стадия и является собственно расслаблением, которое явно зависит от связывания АТФ с актин-миозиновым комплексом. П цикл возобновляется. (см. Рис. 1)