Короткие пептиды, физиологическая роль, методы определения в биомассе

Актуальность темы исследования обусловлена тем миоглобин - это белок, содержащийся в скелетных мышцах и миокарде. Использование O2, запасенного в мышечной ткани, начинается со значительного снижения парциального давления кислорода в мышцах. Он может связываться с кислородом в мышечных клетках, что дает им энергию для сокращения.
При нормальных обстоятельствах уровень миоглобина в крови очень мал и не может быть определен лабораторными методами. При повреждении скелетных мышц или сердечной мышцы миоглобин поступает в кровь в больших количествах. Это не является специфическим маркером повреждения миокарда. Он отличается от креатинкиназы и тропонина. Однако он реагирует на гибель клеток миокарда.
Миоглобин и гемоглобин содержат производное порфирина гем, который обеспечивает их красный цвет и способность взаимодействовать с O2. Гемоглобин отвечает за транспортировку кислорода, а миоглобин - за его отложение. Механизм действия этих двух белков обусловлен структурой гема, который состоит из двухвалентного железа и порфирина.
Миоглобин связывается с кислородом, переносимым гемоглобином, образуя резервуар O2. Когда в организме начинается нехватка кислорода (после интенсивных физических нагрузок), он высвобождает связанный кислород и «передает» его в окислительную систему клетки, где начинается процесс окислительного фосфорилирования, приводящий к формированию мышечной массы.
Миоглобин фильтруется почками и выводится с мочой. Например, если крупномасштабное повреждение мышц происходит из-за серьезной травмы, оно начинает поступать в кровь в больших количествах и может повредить почки, что приводит к острой почечной недостаточности. При отсутствии воспаления или повреждения мышечной ткани он фактически не фиксируется в крови. Этот признак используется для уточнения диагноза «инфаркт миокарда».
Тесты на миоглобин обычно проводятся в сочетании с другими маркерами повреждения миокарда (такими как CF креатинкиназы) для подтверждения или исключения инфаркта миокарда у пациентов с острой болью в сердце или другими симптомами.
Уровень миоглобина начинает повышаться через 1-2 часа после повреждения миокарда, достигает максимума через 8-12 часов и обычно возвращается к норме к концу дня. Тропонин является «золотым стандартом» в определении сердечного приступа, потому что он более специфичен, но преимущество миоглобина в том, что он реагирует как можно раньше, что позволяет быстрее поставить диагноз.
С другой стороны, необходимо понимать, что миоглобин можно повысить, не повреждая сердечную мышцу. Таким образом, отрицательный результат теста на миоглобин исключает сердечный приступ, в то время как положительный тест требует подтверждения на тропонин.
Объектом исследования является гемоглобин и миоглобин.
Предметом исследования - взаимоотношения структурных и функциональных особенностей гемоглобина и миоглобина.
Степень разработанности проблемы исходит из того, что в настоящее время имеется огромное количество ученых, изучающих данную проблематику. В частности, это: Верболович П.А., Геронимус Л.Д., Головачев А.И., Девальд В. Т. и др.
Цель исследования заключается в том, что необходимо проанализировать взаимоотношения структурных и функциональных особенностей гемоглобина и миоглобина в современных условиях.
Для достижения поставленной цели необходимо решить следующие задачи:
1. Рассмотреть основные термины и содержание гемоглобина и миоглобина;
2. Провести изучение молекул миоглобина и гемоглобина – установление третичной структуры;
3. Раскрыть гем в белковых молекулах;
4. Проанализировать различия и транспортировка кислорода гемоглобина и миоглобина.
Методология исследования: анализ, синтез, сравнение, дедукция, исторический подход, наблюдение.
Научная новизна исследования заключается в том, что поддержание восстановленного состояния гемового комплекса в Mb и НЬ очень важно для их функционирования, так как окисленные формы белков не способны связывать кислород. Кроме того, окисление Fe гема является первой стадией денатурации Mb и НЬ, так как сродство глобина к окисленному ферригему существенно меньше, чем к восстановленному. В то же время известно, что в аэробной среде окси-Mb и окси-Hb способны самопроизвольно окисляться, особенно быстро при кислых рН (автоокисление), образуя физиологически неактивные ферри-формы этих белков - мет-Mb и мет-Hb.
Структура. Курсовая работа состоит из введения, двух глав, заключения, использованных источников и литературы, приложений.
В первой главе раскрыты теоретические основы гемоглобина и миоглобина.
Во второй главе проведен анализ взаимоотношения структурных и функциональных особенностей гемоглобина и миоглобина.
Глава 1. Теоретические основы гемоглобина и миоглобина
1.1. Основные термины и содержание гемоглобина и миоглобина
Гемоглобин - сложный железосодержащий белок у животных с нарушением кровообращения, который может обратимо связываться с кислородом и обеспечивать его транспортировку к тканям. У позвоночных он присутствует в красных кровяных тельцах, а у большинства беспозвоночных растворен в плазме (эритрохруорин) и может присутствовать в других тканях [1].
Молекулярная масса человеческого гемоглобина составляет около 66,8 кда. Молекула гемоглобина может переносить до четырех молекул кислорода [2]. Один грамм гемоглобина может переносить до 1,34 мл кислорода [3].